Домой

Опорные конспекты лекций по дисциплине «биохимия» для студентов специальности 050727 «Технология продовольственных продуктов»




НазваниеОпорные конспекты лекций по дисциплине «биохимия» для студентов специальности 050727 «Технология продовольственных продуктов»
страница1/7
Дата03.04.2013
Размер0.84 Mb.
ТипКонспект
Содержание
Опорные конспекты лекций
Тематический план лекций
Лекция №1 (1 час)
Живые объекты
Структуры живых объектов
Биохимические реакции
Лекция №2 (2 часа)
Биологические функции белков
Элементарный состав белков
Свойства протеиногенных аминокислот
Классификация аминокислот
Пространственная организация белковой молекулы
Бета-складчатая структура
Нерегулярная структура
Третичная структура
Физико-химические свойства белков
Молекулярная масса белков
Выделение и очистка белков
Биохимия нуклеиновых кислот
Нуклеопротеиды (структура и функция)
...
Полное содержание
Подобные работы:
  1   2   3   4   5   6   7





МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ

РЕСПУБЛИКИ КАЗАХСТАН


ИННОВАЦИОННЫЙ ЕВРАЗИЙСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ


ОПОРНЫЕ КОНСПЕКТЫ ЛЕКЦИЙ


по дисциплине

«БИОХИМИЯ»


для студентов специальности

050727 «Технология продовольственных продуктов»


ПАВЛОДАР 2009 год

УТВЕРЖДЕНО

Директор Инженерной Академии

Док. вет. наук, проф. _________ Е.Б. Никитин

«___» _______________ 200 г.


Составитель: к.т.н., доцент _______________ К.М. Омарова


Кафедра «Прикладная биотехнология»


^ ОПОРНЫЕ КОНСПЕКТЫ ЛЕКЦИЙ


по дисциплине «Биохимия»

для студентов специальности 050727 «Технология продовольственных продуктов»


Разработаны на основании Государственного общеобязательного стандарта высшего образования 050727 – «Технология продовольственных продуктов», ГОСО РК 3.08.353-2006 «Образование высшее профессиональное. Бакалавриат», Типовой учебной программы по дисциплине «Биохимия» и Рабочей учебной программы по дисциплине «Биохимия» (2009 г.).


Рассмотрены на заседании кафедры «Прикладная биотехнология»

Протокол № __ от «__» _____________ 200__ г.

Зам.зав. кафедрой «Прикладная биотехнология»


Канд. техн. наук, профессор _____________ М.С. Омаров


Утверждены на заседании научно-методического совета факультета очного обучения Инженерной Академии и рекомендованы к изданию

Протокол №___ от ________200__г.

Председатель НМС факультета очного обучения Инженерной Академии


Канд. техн. наук, профессор ______________ Е.К. Ордабаев


Согласовано:

Начальник ИМО


Канд. пед. наук, профессор ___________ Н.М. Ушакова


Сданы в библиотеку _____________________


^ ТЕМАТИЧЕСКИЙ ПЛАН ЛЕКЦИЙ




Темы лекций

Кол-во

часов

1

Вводная

1

2

Биохимия белка и нуклеиновых кислот

2

3

Биохимия углеводов

2

4

Биохимия липидов

2

5

Структурная организация клетки и систем органов, связанных с питанием. Химический состав организма

2

6

Общие понятия об обмене веществ и энергии в организме

2

7

Биологическое окисление

2

8

Взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов

2

Итого:

15


^ Лекция №1 (1 час)


Вводная

Биохимия может быть определена как химия живых объектов (клеток и организмов). Живые объекты отличаются от неживых своей способностью к метаболизму и воспроизведению (с передачей генетической информации). При этом живые существа являются составной частью природы и подчиняются всем основным законам природы, таким, как законы сохранения массы и энергии и законы термодинамики.

^ Живые объекты представляют собой открытые системы (с точки зрения термодинамики) или относительно изолированные системы (с точки зрения кибернетики). В обоих случаях это означает, что живые системы участвуют в обмене с окружающей средой. Этот обмен со средой осуществляется с помощью субстратов (источников свободной энергии) и приходящей извне информации (что приводит к снижению энтропии и повышению уровня организации живых систем). Такого рода обмен со средой подчиняется в основном принципу Ле Шателье и приводит к стационарному состоянию системы. Оно может быть охарактеризовано, как динамическое состояние, при котором в каждый данный промежуток времени система получает от окружающей среды те же количества вещества и энергии, что и возвращает в нее, и, таким образом, концентрация их внутри системы остается неизменной. Это является одной из характерных черт живых объектов, которая отличает их от неживых изолированных систем, находящихся в независящем от времени равновесии. В таких неживых системах все количества вещества и энергии остаются неизменными и все процессы прекращаются.

Реакции живых систем протекают, таким образом, во времени и пространстве. В соответствии со степенью развития эти системы различаются степенью сложности структуры.

^ Структуры живых объектов обычно образуются из простых неорганических и органических веществ и обладают определенной пространственной конфигурацией, которая не отражается их простейшими химиче- скими формулами. Эту особенность необходимо иметь в виду при рассмотрении реакционной способности, часто зависящей от конфигурации. Относительно простые соединения объединяются в макромолекулы и, на- конец, в надмолекулярные структуры, лежащие в основе главных строительных блоков, из которых состоят живые системы,- клетки и их органеллы. Молекулы живых систем имеют определенные размеры и форму, связанные с их функциями в организмах.

Функционирование живых систем основано на биохимических реакциях, протекающих как в уже упомянутых клеточных и субклеточных структурах, так и в растворе цитоплазмы или в межклеточных жидкостях.

^ Биохимические реакции протекают в сравнительно узком интервале физических и химических параметров, Кроме ограничений в температурах и давлениях это относится также к интервалу концентраций, или актив- ностей водородных ионов (величины рН). Значения рН поддерживаются на нужном уровне буферными системами, подчиняющимися уравнению Гендерсона-Хассельбалха. Относительное постоянство значений рН весьма существенно для того, чтобы предотвратить диссоциацию биологически активных соединений, поскольку в результате может произойти изменение формы и реакционной способности молекул белков и соответственно изменение их структурной стабильности или ферментативной активности. Некоторые биохимические реакции протекают с оптимальной скоростью лишь при определенном осмотическом давлении и ионной силе в среде, где сохраняется строго постоянным соотношение определенных ионов. Все эти факторы оказывают существенное влияние на свойства и функции молекул и степень дисперсности систем. В зависимости от природы раствора и размера растворенных частиц мы различаем истинные растворы, коллоидные растворы и суспензии.

Биохимические реакции могут протекать лишь при соблюдении определенных энергетических требований. Первичным источником энергии на нашей планете является излучение Солнца. Часть этой энергии запасается в форме химической энергии в химических связях различных веществ. В настоящее время на Земле существенно преобладают аэробные условия, и большую часть энергии живые системы получают за счет окислительно-восстановительных процессов (и в первую очередь за счет окисления органических соединений атмосферным кислородом). Протекающие в организмах реакции являются либо экзергоническими (они протекают спонтанно), либо эндергоническими (они требуют для своего осуществления внешний источник энергии). Многие из эндергонических реакций могут протекать лишь потому, что они сопряжены с экзергоническими реакциями. Наиболее распространенным переносчиком энергии является молекула аденозинтрифосфата (АТР).

Биохимические реакции протекают со скоростями, зависящими от концентраций реагирующих молекул и констант скоростей, характерных для данного типа реакции. Эти скорости существенным образом могут быть изменены (обычно повышены) в присутствии катализаторов (ферментов). Вредные воздействия окружающей среды проявляются в первую очередь на ферментативном уровне, ингибируя соответствующие реакции.

Отдельные реакции в живых объектах контролируются самыми различными путями. Этот контроль осуществляется как за счет изменения пространственных факторов (изменения энтропии живых систем), так и за счет изменения скоростей реакций.


^ Лекция №2 (2 часа)


Тема: Биохимия белка и нуклеиновых кислот


Биохимия белка

Макромолекулы: белки и нуклеиновые кислоты играют выдающуюся роль в построении живой материи и осуществлении процессов жизнедеятельности, так как белки - это структура и функционирование живой материи, а нуклеиновые кислоты – потенциальные возможности организма (наследственная информация и её реализация с помощью РНК и белков).

Особенности, присущие белкам и несвойственные другим органическим соединениям:

  1. Гигантские белковые молекулы отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при строгой её специфичности у данного конкретного вида белка.

  2. Белкам присуща способность к внутри молекулярным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекулы, изменчивость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобулярного в фибриллярное состояние;

  3. Обладая многоликими по химическим свойствам радикалам аминокислотных остатков в структуре полипептидной цепи, белковые молекулы в целом и отдельные их части способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия как друг с другом, так и с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, липидами и т.п., образуя надмолекулярные комплексы, составляющие основу субклеточных структур;

  4. Важнейшей особенностью механизма возникновения указанных комплексов является безошибочное “ узнавание ” ингредиентами друг друга и протекание самого процесса ассоциации по принципу самосборки;

  5. Молекулы белка закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего взаимодействия и восстанавливают исходное состояние при его снятии, причем это может быть сопряжено с акцептированием и преобразованием энергии;

  6. Многие белки обладают уникальной способностью ускорять химические реакции организма, т.е. выполнять каталитическую функцию. Белки выполняют и многие другие функции.
^

Биологические функции белков

Пластическая, строительная функция: белки - строительный материал живого, основа любой клетки, мембраны, субклеточных частиц.


  1. Регуляторная функция:

а) ферменты- биокатализаторы белковой природы, регулирующие скорость химических реакций организма;

б) гормоны белковой природы – регуляторы обмена веществ организма;

в) специфические белки регуляторы, например белки тропонинового комплекса – регуляторы мышечного сокращения.

  1. Транспортная функция: белки плазмы крови транспортируют липиды крови, типичным примером белка транспортера является гемоглобин, ацилпереносящий белок и т.д.

  2. Защитная функция: примерами является иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, интерфероны и т.д.

  3. Белки обеспечивают видовую и индивидуальную специфичность ( например : белки групп крови).

  4. Другие специфические функции:

а) опорно-механическая (белок- коллаген);

б) сократительная (миозин, актин);

в) белки памяти;

г) белки вкуса;

д) токсикогенная функция (ботулинический токсин является белком);

е) генно-регуляторная – регуляция матричной активности и перенос генетической информации;

ж) рецепторная (составляет основу структуры мембранных и цитозольных рецепторов);

  1. Резервная (альбумин яйца – запасной материал для развивающихся клеток).

  2. Энергетическая (неспецифическая функция: при распаде 1 г. белка выделяется 17,1 кДж энергии).

По количественному содержанию в организме белки занимают второе место после воды, по значимости – первое место. В среднем принимают, что в сухом веществе организма содержится до 40-50% белка.

Только детально изучив строение белков и их свойства можно понять как перечисленные особенности белков, так и их функции.

^ Элементарный состав белков

Белками называют высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидной связью в полипептид, и имеющие сложную структурную организацию. Это определение включает характерные особенности белков, в частности, особенности элементарного состава.

Элементарный состав белка был изучен в прошлом веке и может быть представлен в % следующим образом: С- 50-55, О – 21-24 , N - 15-18, Н- 6,5–7, зола – до 0,5. Обращает внимание довольно постоянная доля азота – 16%. Это находит практическое применение при определении количества белка: найденное путем анализа количество аминного азота умножают на коэффициент 6,25 (находят из пропорции 100 г. белка – 16 г. N = Х г. белка – 1 г. N).

Мономерами – структурной единицей белка являются -аминокислоты, на которые распадаются белки при гидролизе (прием, используемый при изучении состава белков).

^ Свойства протеиногенных аминокислот

Протеиногенные аминокислоты относятся к -аминокислотам (аминогруппа расположена в -положении по отношении к карбоксильной группе). Различаются аминокислоты своими радикалами:

Н2N – CH - COOH




R

  1. Все аминокислоты, кроме глицина имеют ассиметрический атом углерода.

  2. Все аминокислоты являются оптически активными : 10 из них – левовращающие ( - ), 7 – правовращающие ( + ).

  3. Протеиногенные аминокислоты относятся к L- ряду.

  4. Аминокислотам присущи как свойства кислот, так и щелочей, т.е. они обладают амфотерностью. В интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой.

  5. Каждая аминокислота наряду с общими свойствами, обладает рядом специфических свойств.

  6. Основной метод обнаружения аминокислот в гидролизатах – хроматография (чаще ионообменная), использование аминокислотного анализатора; менее специфичными являются цветные реакции.
^

Классификация аминокислот

В природе существует около 200 аминокислот, 60 из них встречаются в организме, но в структуре белков постоянно встречаются – 18, которые и называются протеиногенными (иногда встречаются оксилизин, оксипролин, -карбоксиглютаминовая кислота).


Существует ряд химических классификаций, в основу их положено строение аминокислот (ациклические и циклические), число амино- и карбоксильных групп (моноаминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые), свойства радикалов (гидрофобные, гидрофильные, положительно и отрицательно заряженные) и т.д., с которыми можно более подробно более подробно познакомиться по учебнику. Следует обратить особое внимание на биологическую классификацию: деление аминокислот на незаменимые (которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей) и заменимые (способные синтезироваться из незаменимых аминокислот или образовываться в реакциях метаболизма). Для облегчения запоминания названий незаменимых аминокислот из первых букв их составлена грамматически не совсем верная фраза:



Следует только иметь в виду, что на букву “ А ” имеются три аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота и аргинин, но только последняя, как и вторая из диаминокарбоновых кислот – лизин является незаменимой. Подобным образом на букву “ Т ” начинается три аминокислоты, но третья – тирозин, может быть легко синтезирована в организме из фенилаланина и не является незаменимой.
  1   2   3   4   5   6   7

Поиск по сайту:



База данных защищена авторским правом ©dogend.ru 2019
При копировании материала укажите ссылку
обратиться к администрации
Уроки, справочники, рефераты