Домой

Весь курс предусматривает 36 занятий, из них 23 занятия помещены в первой части пособия и 13 во второй. Теоретическая часть включает перечень учебных вопросов, рассматриваемых по данной теме, которые должен знать студент




НазваниеВесь курс предусматривает 36 занятий, из них 23 занятия помещены в первой части пособия и 13 во второй. Теоретическая часть включает перечень учебных вопросов, рассматриваемых по данной теме, которые должен знать студент
страница8/9
Дата03.04.2013
Размер1.29 Mb.
ТипДокументы
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф.
Исходный уровень знаний и навыков
S-аденозилметиони­на (SAM
Лабораторные работы
Принцип метода.
Ход работы
Норма. АСТ – 0,1–0,45 ммоль/ч.л (пирувата на 1 л сыворотки крови за 1 час инкубации при 37 °С). Выводы.
Определение активности АЛТ (аланинаминотрансферазы) в сыворотке и плазме крови ферментативным методом (УФ-области)
Ход работы.
Качественные реакции на продукты гидролиза нуклеопротеидов (белки, углеводы, пуриновые основания, фосфат).
ВНИМАНИЕ! Соблюдать меры безопасности при работе с концентрированной серной кислотой и кипячением на водяной бане.
Порядок оформления работы.
Подобные работы:
1   2   3   4   5   6   7   8   9

Рекомендуемая литература

Основная

  1. Материал лекций.

  2. ^ Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 337–354; 1998. С. 428–451.

  3. Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 313–327, 335–336.

Дополнительная

  1. Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 259–272.

  2. Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 255–258.

  3. Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 571–599.

  4. Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Т. Ташева. М.: Медицина, 1980. С. 126–129.

  5. Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981. С. 592–595.



Занятие 20

Особенности обмена аминокислот в норме
и при патологии



Цель занятия: сформировать представления об особенностях обмена отдельных аминокислот (АК) в норме и при патологии. Дать биохимическое обоснование практического применения аминокислот в медицине. Освоить методику определения активности трансаминаз в сыворотке крови.


^ Исходный уровень знаний и навыков


Студент должен знать:

  1. Строение, классификацию и свойства основных классов аминокислот.

  2. ЦТК, реакции, ферменты, механизмы регуляции, его взаимосвязь с обменом аминокислот, углеводов, липидов и циклом синтеза мочевины.

  3. Механизмы митохондриального и микросомального окисления.

  4. Энзимопатии (общая характеристика).

  5. Энзимодиагностика (принципы, объекты, цель и задачи).


Студент должен уметь:

  1. Проводить исследование на колориметре.


Структура занятия

  1. Теоретическая часть

    1. ЦТК (реакции, ферменты, коферменты, механизмы регуляции, биологическая роль). Пути вступления отдельных аминокислот в ЦТК (глико- и кетогенные аминокислоты).

    2. Особенности обмена отдельных аминокислот – биосинтез и распад, участие в ГНГ или кетогенезе, применение в медицине.

    3. ала – основные пути метаболизма, регуляторная роль.

    4. гли, сер – механизм взаимопревращений, роль ТГФК в обмене, участие в биосинтезе фосфолипидов, этаноламина, холина, пуринов, порфиринов, глутатиона, креатина, гиппуровой кислоты, желчных кислот. Нарушение обмена гли – гиперглицинемия, оксалоз, их основные клинические проявления.

    5. глу – прямое и непрямое окислительное дезаминирование, трансаминирование, ферменты и биологическое значение. Биологическое значение глутаматдегидрогеназы.

      1. Адаптивная роль глу: антигипоксическая – образование ГАМК, ГОМК и янтарной кислоты, энергетический “выход” окисления глу, антитоксическая – обезвреживание аммиака, связывание тяжелых металлов и др., антиоксидантная – синтез глутатиона. биосинтез про, пуриновых оснований. Роль глу в интеграции углеводного, липидного и азотистого обменов. Показания к применению глу в медицинской практике.

    6. про – биосинтез, распад, механизм образования о-про, реакция, ферменты, роль микросомального окисления, аскорбата и др. Клинико-диагностическое значение определения содержания про и о-про в крови и моче. Нарушение обмена про – гиперпролинемия, основные клинические проявления.

    7. гис – биосинтез и основные пути обмена, их биологическая роль: образование гистамина, дипептидов ансерина, карнозина. Использование гис как радиопротектора и антиоксиданта. Нарушение обмена гис – гипергистидинемия, основные клинические проявления.

    8. арг – биосинтез и основные пути обмена, их биологическое значение: адаптивная роль системы арг – аргиназа – мочевина.

    9. асп – основные метаболические превращения: трансаминирование, амидирование (обезвреживание аммиака), α-декарбоксилирование (биологическая роль -аланина), биосинтез пуриновых и пиримидиновых оснований, биосинтез мочевины, участие в цикле пуриновых нуклеотидов. Показания к применению асп в медицинской практике.

    10. цис – механизм биосинтеза из мет. Антитоксическая, антиоксидантная и радиопротекторная роль: биосинтез цистина, таурина, ФАФС, глутатиона и др. Нарушение обмена цис – цистиноз, его основные клинические проявления.

    11. мет – основные пути метаболизма: образование ^ S-аденозилметиони­на (SAM), витамина U (S-метилметионина), реакции трансметилирования – синтез холина, адреналина, креатинина, реакции детоксикации и др. Нарушение обмена мет – гомоцистинурия, цистатионурия, основные клинические проявления.

    12. фен и тир – основные пути метаболизма: биосинтез катехоламинов, тиреоидных гормонов, меланина и др. Нарушение обмена фен, тир – фенилкетонурия, альбинизм, алкаптонурия, тирозиноз, их основные клинические проявления.

    13. трп – основные пути обмена: кинурениновый, образование триптамина и серотонина. Нарушения обмена трп – синдром Хартнупа, его основные клинические проявления.

    14. вал, лей, иле – особенности обмена, регуляторная роль этих аминокислот. Нарушения обмена – болезнь кленового сиропа, ее основные клинические проявления.

    15. Интеграция углеводного, липидного и белкового обменов, механизм образования общих метаболитов.




  1. Практическая часть

    1. Решение задач.

    2. Лабораторные работы.


Задачи

1 Какое из указанных соединений является прямым донором CH3- групп:

а) бетаин;

в) мет;

д) N5,N10-метилен ТГФК;

б) креатин;

г) S-аденозилметионин;

е) холин?

2 Какие важные для нервной системы соединения образуются при декарбоксилировании аминокислот:

а) норадреналин;

в) серотонин;

д) ГОМК;

б) ГАМК;

г) ацетилхолин;

е) все перечисленное?

3 -аланин является предшественником:

а) глутатиона; б) карнозина; в) FMN; г) NAD; д) биотина; е) HS KoA?

4 Какая из следующих аминокислот является чисто кетогенной:

а) иле; б) фен; в) лей; г) про; д) трп; е) ала?

5 Сер и цис могут вступать в ЦТК через:

а) сукцинил-КоА;

в) ЩУК;

д) пропионат;

б) пируват;

г) глиоксилат;

е) ацетил КоА?

6 Триптофан не включается в биосинтез:

а) ниацина;

в) норадреналина;

д) индолов;

б) серотонина;

г) мелатонина;

е) ГАМК?

7 Какие ферментативные реакции участвуют при биосинтезе адреналина:

а) окисление аминогруппы;

г) декарбоксилирование;

б) метилирование;

д) трансаминирование;

в) алифатическое гидроксилирование;

е) ароматическое гидроксилирование?

8 Какие превращения встречаются у человека:

а) сер  гли;

в) ЩУК  лиз;

д) глу  цис;

б) фен  тир;

г) гомоцис  мет;

е) ала  гис?

9 Какие ферментативные пары участвуют в синтезе мочевины:

а) АСТ и диаминоксидаза;

б) серин-дегидратаза и глу-ДГ;

в) оксидаза L-аминокислот и рацемаза;

г) карбамоилфосфат синтетаза и АСТ;

д) глутаминсинтетаза и глутаминаза;

е) аргиназа-уреаза?

10 Какие аминокислоты, вступающие на путь ГНГ, могут ресинтезироваться из метаболитов гликолиза:

а) ала; б) глу; в) глн; г) фен; д) вал; е) мет?

11 С какими коферментами связаны превращения:

А) пиридоксальфосфат;

а) сер  гли;

Б) ТГФК;

б) ала  пируват;

В) АТФ;

в) мет  S-аденозилметионин;

Г) ГТФ;

г) глу про;

Д) NADPH;

д) ЩУК ФЕП?

12 Серная и фосфорная кислоты являются продуктами катаболизма:

а) углеводов; б) липидов; в) белков; г) нуклеопротеидов; д) всего указанного; е) ни одного из указанного?

13 Альбинизм является результатом дефицита активности:

а) фен-гидроксилазы; б) п-оксифенилпируват-гидроксилазы; в) оксидазы гомогентизиновой кислоты; г) тирозиназы; д) карбамоилфосфатсинтетазы?

14 Алкаптонурия возникает в результате дефицита:

а) фен; б) оксидазы гомогентизиновой кислоты; в) тирозиназы; г) аргининосукцинатлиазы; д) глутаминазы?

15 Фенилкетонурия является причиной дефицита:

а) тир; б) цитруллина; в) карбамоилфосфат-синтетазы; г) гексокиназы; д) фен-гидроксилазы; е) фен?

16 Изменения активности АСТ и АЛТ у больных с заболеваниями миокарда всегда отличаются от такового у больных с заболеваниями печени. Чем это объясняется и какую диагностическую ценность имеет это различие?

17 При гомоцистинурии генетический дефект связан:

а) с мет-диметилазой; б) цистатионинсинтетазой; в) цистатионазой;
г) S-аденозин-гомоцистеингидролазой; д) нарушением транспорта аминокислот в почках?

18 Какие из следующих соединений включаются в виде прямых предшественников в биосинтез метаболитов:

А) тир;

а) порфирин;

е) ацетилхолин;

Б) трп;

б) ГАМК;

ж) тироксин;

В) сер;

в) серотонин;

з) ниацин (PP);

Г) глу;

г) кинуренин;

и) креатин?

Д) гли;

д) адреналин;






^ Лабораторные работы


Лабораторная работа № 1. Определение активности АСТ (аспартатаминотрансферазы) в сыворотке крови по Райтману и Френкелю


^ П
ринцип метода.
В результате переаминирования, происходящего под действием АСТ, образуется щавелевоуксусная кислота. Щавелевоуксусная кислота спонтанно декарбоксилируется в пировиноградную. При добавлении 2,4-динитрофенилгидразина в щелочной среде образуется гидразон пировиноградной кислоты красно-коричневого цвета, интенсивность окраски которого определяется колориметрически (см. уравнение).

^ Ход работы. Пробирку с 0,25 мл субстратно-буферной смеси нагревают в термостате при 37 C в течение 5 мин, добавляют 0,05 мл сыворотки крови и инкубируют 60 мин в термостате при этой же температуре.

Добавляют 0,25 мл раствора 2,4-динитрофенилгидразина и выдерживают в течение 20 мин при комнатной температуре. Затем добавляют еще 2,5 мл NaOH, перемешивают и оставляют еще на 10 мин при комнатной температуре.

Измеряют на фотометре экстинкцию опытной пробы при длине волны 500–560 нм (зеленый светофильтр) в кювете с толщиной слоя 10 мм. В качестве контрольной пробы используется дистиллированная вода.

Расчет. Производят по калибровочному графику.

^ Норма. АСТ – 0,1–0,45 ммоль/ч.л (пирувата на 1 л сыворотки крови за 1 час инкубации при 37 °С).

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности­ческую оценку.


Лабораторная работа № 2.^ Определение активности АЛТ (аланинаминотрансферазы) в сыворотке и плазме крови ферментативным методом (УФ-области)


Принцип метода. Основан на сопряжении двух ферментативных реакций (АЛТ и ЛДГ) – трансаминирования и последующего NADH-зависимого восстановлении пирувата, образующегося в процессе трансаминирования.

I этап:

АЛТ

L-ала + -кетоглутарат  пируват + L-глу;


II этап:

ЛДГ

пируват + NADH+H+  L-лактат + NAD+.


Ход реакции регистрируют по убыли восстановленной формы кофермента – NADH+Н+, имеющего максимум поглощения при 340 нм.

^ Ход работы. Активность АЛТ в сыворотке крови определяют в 2 этапа.

I этап. В пробирку вносят 1 мл раствора № 1 (смесь ЛДГ, NADH+Н+ буфер-субстрата, пиридоксаль-фосфата) и 0,1 мл сыворотки крови, перемешивают и термостатируют 5 мин при 37 °C.

II этап. Содержимое пробирки переливают в кювету, предварительно нагретую до 37 °C, и добавляют 0,1 мл раствора № 2 (-кетоглутарат).

Измеряют оптическую плотность при длине волны 340 нм, ширине кюветы 10 мм, в интервале 3 мин.

Расчет. Вычисляют изменение экстинкции за 1 мин (А/t) в мккат/л, а также каталитическую концентрацию (активность АЛТ) по формуле

С = A/t  31,75.

Норма. Активность АЛТ сыворотки крови равна 0,15–0,96 мккат/л.

Клинико-диагностическое значение. Определение активности АЛТ и АСТ широко используется в ранней дифференциальной диагностике различных заболеваний. Оба фермента высокоактивны в различных тканях. Однако наибольшая активность АЛТ приходится на печень, а АСТ – на миокард. В связи с высокой информативностью определение активности АЛТ используется для ранней диагностики болезни Боткина (до появления желтухи и первых симптомов болезни – недомогания, слабости и т. д.), а также ее безжелтушных форм. Высокая активность фермента в крови поддерживается первые 10–15 дней, а затем постепенно снижается. Степень увеличения активности АЛТ коррелирует с тяжестью болезни.

АСТ более специфична для миокарда, поэтому используется для ранней дифференциальной диагностики инфаркта миокарда. Причем увеличение активности отмечается через 24–36 часов и снижается на 3–7-е сутки.

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности­ческую оценку.


Рекомендуемая литература

Основная

  1. Материал лекций.

  2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 354–364; 1998. С. 451–468.

  3. Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 323–327, 331–338.

Дополительная

  1. Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1 С. 343–355.

  2. Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 259–267.

  3. Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. Т. 2. С. 653–681.

  4. Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Т. Ташева. М.: Медицина, 1980. С. 120–136.

  5. Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981. С. 574–586.



Занятие 21

Нуклеопротеиды. Структура и функции информационных макромолекул


Цель занятия: сформировать представления о структуре, метаболизме и функциях азотистых оснований, нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Освоить качественные реакции на продукты гидролиза нуклеопротеидов.


Исходный уровень знаний и навыков


Студент должен знать:

  1. Строение, свойства и функции азотистых оснований и нуклеотидов.

  2. Правила Э. Чаргаффа.

  3. Структуру, классификацию, свойства и функции нуклеиновых кислот.

  4. Молекулярные механизмы переваривания и всасывания пищи в ЖКТ.

  5. Энзимопатии (общая характеристика).


Студент должен уметь:

  1. Проводить качественные реакции на белки и углеводы.


Структура занятия

  1. Теоретическая часть

    1. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов в желудочно–кишечном тракте. Характеристика и функции “ядерных” белков.

    2. Мононуклеотиды как структурные компоненты нуклеиновых кислот (НК), их основные функции:

      1. переносчики энергии – АТФ, ГТФ.

      2. коферменты – NAD, NADP, FAD, FMN.

      3. мессенджеры гормональных и др. сигналов – цАМФ, цГМФ.

    3. Метаболизм (синтез и распад) пуринов и пиримидинов. Реакции, ферменты, регуляция.

    4. Биосинтез АМФ и ГМФ. Реакции, ферменты, регуляция.

    5. Структура и функции НК. Особенности строения и роль различных видов ДНК (ядерная, митохондриальная, рибосомальная, сателлитная и др.). Особенности структуры ДНК вирусов и фагов.

    6. Особенности строения и роль различных видов РНК – информационной, рибосомальной, транспортной, вирусной.

    7. Роль минорных оснований в структуре НК. Коэффициент видовой специфичности.

    8. Полиморфизм вторичной структуры ДНК – А-, В- и Z-формы.

    9. Механизмы хранения и передачи наследственной информации – репарация, репликация (строение репликативной вилки), транскрипция, трансляция, характеристика основных ферментов и кофакторов.

    10. Этапы биосинтеза ДНК – инициация, элонгация, терминация, роль ДНК-полимераз.

    11. Биосинтез РНК, его регуляция, роль РНК-полимераз. Процессинг РНК, его биологическое значение. Альтернативный сплайсинг. Регуляция экспрессии генов иммуноглобулинов.

    12. Патология обмена азотистых оснований и НК. Нарушения процессов репарации ДНК и их последствия. Причины возникновения и основные клинические проявления оротацидурии, ксантинурии, синдрома Леша–Нихана и подагры.

  2. Практическая часть

    1. Решение задач.

    2. Лабораторная работа.


Задачи

1 Общим метаболитом синтеза пиримидинов, мочевины и цитруллина является:

а) ацетат; б) карбамоилфосфат; в) формилтетрагидрофолат; г) пропионат; д) пируват; е) аргинино-сукцинат?

2 Гистоны богаты аминокислотами:

а) цис и про; б) фен и тир; в) трп и мет; г) лей и вал; д) лиз и арг; е) глу и асп?

3 Какой триплет находится на аминокислотном конце молекулы тРНК:

а) ЦЦА; б) ЦАА; в) ЦЦЦ; г) АЦЦ; д) ААА; е) ТТА; ж) ГУГ; з) АУГ; и) УГА?

4 Субъединицы рибосом эукариот имеют коэффициенты седиментации:

а) 40S; б) 70S; в) 30S; г) 80S; д) 60S; е) 45S?

5 Какие субстраты утилизирует РНК-полимераза:

а) АТФ, ГТФ, ТТФ, ЦТФ;

г) АМФ, ГМФ, УМФ, ЦМФ;

б) АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ;

д) дАМФ, дГМФ, дУМФ, дЦМФ;

в) АДФ, ГДФ, ТДФ, ЦДФ;

е) дАМФ, дГМФ, дТМФ, дЦМФ?

6 Назовите короткоживущую нуклеиновую кислоту животных клеток:

а) рРНК; б) гяРНК; в) тРНК; г) рДНК; д) 5S-РНК; е) иРНК?

7 Какие субстраты утилизирует ДНК-полимераза:

а) ГТФ, УТФ, ЦТФ, АТФ;

г) ГМФ, УМФ, ЦМФ, АМФ;

б) ЦТФ, ТТФ, ГТФ, АТФ;

д) дЦМФ, дУМФ, дГМФ, дАМФ;

в) дАТФ, дЦТФ, дТТФ, дГТФ;

е) дАДФ, дЦДФ, дТДФ, дГДФ?

8 Фрагменты Оказаки являются:

а) инициирующим сигналом для репликации ДНК;

б) инициирующим сигналом для транскрипции РНК;

в) сайтом, связывающим гистон;

г) сайтом, связывающим рибосому;

д) сайтом, метилирующим ДНК;

е) отрезками молекулы ДНК, образующимися на отстающей цепи ДНК?

9 Кор-нуклеосомы содержат:

а) одну копию каждого гистона H2a, H2b, H3, H4;

б) две копии каждого гистона H2a, H2b, H3, H4;

в) ДНК, ковалентно сшитую с гистонами;

г) комплекс гистон-негистоновые белки;

д) РНК-полимеразу?

10 Основные этапы процессинга гяРНК эукариот включают:

а) 3’-полиаденилирование; б) совместный сплайсинг экзонов; в) деградацию; г) 5’-кэпирование; д) совместный сплайсинг интронов; е) трансляцию?

11. Какие из следующих факторов не свойственны для транскрипции эукариот:

а) необходимость трех отдельных РНК-полимераз;

б) осуществляется в ядрах;

в) нуждается в факторах транскрипции;

г) осуществляется в направлении 5  3;

д) осуществляется в цитоплазме?

12 В каком из процессов используется ДНК-полимераза:

а) транскрипция; б) трансляция; в) полуконсервативная репликация; г) аминоацилирование; д) сплайсинг?

13 Метотрексат – эффективное антилейкозное средство – ингибирует:

а) гексокиназу; б) дегидрофолатредуктазу; в) глюкозо-6-ФДГ; г) РНК-полимеразу; д) ДНК-полимеразу; е) ревертазу?

14 Одним из механизмов мутагенеза является образование димеров тимина, которые характеризуются тем, что:

а) удаляются из генома ферментативным путем;

б) образуются при ультрафиолетовом облучении;

в) сшивают два комплементарных участка молекулы РНК;

г) сшивают две комплементарные цепи ДНК;

д) образуются на одной из цепей ДНК?

15 ДНК-лигаза:

а) соединяет фрагменты Оказаки в процессе синтеза ДНК;

б) устраняет разрывы одной из цепей ДНК;

в) является ревертазой;

г) важный фермент в рекомбинации структуры ДНК;

д) катализирует конденсацию 5`  3`связи;

е) основной фермент репарации?


Лабораторная работа ^ Качественные реакции на продукты гидролиза нуклеопротеидов (белки, углеводы, пуриновые основания, фосфат).


Принцип метода. Основан на проведении специфических реакций на компоненты нуклеопротеидов дрожжей, получаемых путем их гидролиза: полипептиды, пуриновые основания, углеводы и фосфат.

^ ВНИМАНИЕ! Соблюдать меры безопасности при работе с концентрированной серной кислотой и кипячением на водяной бане.

Ход работы.

а) Биуретовая реакция на полипептиды.

К 5 каплям гидролизата добавляют 10 капель 10 %-го раствора NaOH, затем 2 капли 1 %-го раствора CuSO4. Образуется комплекс фиолетового цвета.

б) Серебряная проба на пуриновые основания.

К 10 каплям гидролизата приливают 10 капель концентрированного (!) аммиака, затем добавляют 10 капель 2 %-го аммиачного раствора нитрата серебра. При стоянии через 3–5 мин образуется светло-коричневый осадок серебряных солей пуриновых оснований (см. уравнение).

в) Качественная реакция на пентозу (Молиша).

К
5 каплям гидролизата добавляют 3 капли 1 %-го спиртового раствора тимола, перемешивают и по стенке пробирки осторожно наслаивают 20 капель концентрированной (!) серной кислоты. При встряхивании на дне пробирки образуется продукт конденсации фурфурола с тимолом красного цвета (см. уравнение).

г) Качественная реакция на углеводы.

К 5 каплям гидролизата дрожжей приливают 3 капли 0,2 %-го спиртового раствора альфа-нафтола и 20 капель концентрированной (!) серной кислоты. Наблюдают появление розово-фиолетового окрашивания.

д) Реакция на дезоксирибозу и рибозу.

К 5 каплям гидролизата дрожжей добавляют 20 капель 1%-го раствора дифениламина и кипятят на водяной бане в течение 15 мин, при этом образуется сине-зеленое окрашивание, поскольку дифениламин с дезоксирибозой дает синее окрашивание, а с рибозой – зеленое.

е) Молибденовая проба на фосфорную кислоту.

К 10 каплям гидролизата дрожжей приливают 20 капель молибденового реактива и кипятят несколько минут на открытом огне спиртовки. При этом жидкость окрашивается в желтый цвет. Пробирку сразу охлаждают в струе холодной воды. На дне пробирки появляется кристаллический лимонно-желтый осадок фосфорномолибденовокислого аммония.

^ Порядок оформления работы. Результаты лабораторной работы записывают в тетрадь в виде таблицы:


Открываемое соединение

Используемые реактивы

Продукты реакции

Чем обусловлена реакция?




































































Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности­ческую оценку.

1   2   3   4   5   6   7   8   9

Поиск по сайту:



База данных защищена авторским правом ©dogend.ru 2014
При копировании материала укажите ссылку
обратиться к администрации
Уроки, справочники, рефераты